Wiązania disiarczkowe są niezbędną częścią trójwymiarowej struktury wielu białek. Te kowalencyjne wiązania można znaleźć w prawie wszystkich pozakomórkowych peptydach i cząsteczkach białkowych.
Wiązanie disiarczkowe powstaje, gdy atom siarki cysteiny tworzy kowalencyjne pojedyncze wiązanie z drugą połową atomu siarki cystynowej w różnych pozycjach w białku. Wiązania te pomagają ustabilizować białka, zwłaszcza te wydzielane z komórek.
Skuteczne tworzenie wiązań disiarczkowych obejmuje kilka aspektów, takich jak właściwe zarządzanie cysteinami, ochrona reszt aminokwasowych, metody usuwania grup ochronnych i metody parowania.
Peptydy szczepiono wiązaniami disiarczkowymi
Organizm Gutuo ma dojrzałą technologię pierścienia wiązania disiarczkowego. Jeśli peptyd zawiera tylko jedną parę Cys, tworzenie wiązania disiarczkowego jest proste. Peptydy są syntetyzowane w fazach stałych lub ciekłych,
Następnie utleniono w roztworze pH8-9. Synteza jest stosunkowo złożona, gdy trzeba powstać dwie lub więcej par wiązań disiarczkowych. Chociaż tworzenie wiązań disiarczkowych jest zwykle zakończone późno w schemacie syntetycznym, czasami wprowadzenie wstępnie uformowanych disiarczków jest korzystne dla łączenia lub wydłużania łańcuchów peptydowych. BZL to grupa chroniąca Cys, MEB, MOB, TBU, TRT, TMOB, TMTR, ACM, NPYS itp., Powszechnie stosowany w Symbiont. Specjalizujemy się w syntezie peptydu disiarfiku, w tym:
1. W cząsteczce powstają dwie pary wiązań disiarczkowych, a między cząsteczkami powstają dwie pary wiązań disiarczkowych
2. W cząsteczce powstają trzy pary wiązań disiarczkowych, a między cząsteczkami powstają trzy pary wiązań disiarczkowych
3. Synteza polipeptydów insuliny, w której powstają dwie pary wiązań disiarczkowych między różnymi sekwencjami peptydowymi
4. Synteza trzech par peptydów związanych z disiarczkiem
Dlaczego grupa cysteinyl amino (CYS) jest tak wyjątkowa?
Łańcuch boczny Cys ma bardzo aktywną grupę reaktywną. Atomy wodoru w tej grupie można łatwo zastąpić wolnymi rodnikami i innymi grupami, a zatem mogą łatwo tworzyć kowalencyjne wiązania z innymi cząsteczkami.
Wiązania disiarczkowe są ważną częścią struktury 3D wielu białek. Wiązania mostu disiarfidowego mogą zmniejszyć elastyczność peptydu, zwiększyć sztywność i zmniejszyć liczbę potencjalnych obrazów. To ograniczenie obrazu jest niezbędne dla aktywności biologicznej i stabilności strukturalnej. Jego zastąpienie może być dramatyczne dla ogólnej struktury białka. Hydrofobowe aminokwasy, takie jak rosy, Ile, Val, są stabilizatorem helisy. Ponieważ stabilizuje α-helisę α wiązania dwusiarczkowego tworzenia cysteiny, nawet jeśli cysteina nie tworzy wiązań disiarczkowych. Oznacza to, że gdyby wszystkie reszty cysteiny były w stanie zredukowanym (-SH, przewożące wolne grupy sulfhydrylowe), możliwy byłby wysoki odsetek fragmentów spiralnych.
Wiązania disiarczkowe utworzone przez cysteinę są trwałe do stabilności struktury trzeciorzędowej. W większości przypadków mosty S-S między wiązaniami są niezbędne do tworzenia struktur czwartorzędowych. Czasami reszty cysteiny, które tworzą wiązania disiarczkowe, są daleko od siebie w podstawowej strukturze. Topologia wiązań disiarczkowych jest podstawą analizy homologii podstawowej struktury białkowej. Reszty cysteiny homologicznych białek są bardzo zachowane. Tylko tryptofan był statystycznie bardziej konserwowany niż cysteina.
Cysteina znajduje się w centrum miejsca katalitycznego tiolazy. Cysteina może tworzyć pośrednich pośrednich aktylu bezpośrednio z substratem. Zmniejszona forma działa jako „bufor siarki”, który utrzymuje cysteinę w białku w stanie zredukowanym. Gdy pH jest niskie, równowaga sprzyja redukowanej postaci -SSH, podczas gdy w środowiskach alkalicznych -SH jest bardziej podatny na utlenianie się do tworzenia -SR, a R jest niczym innym jak atomem wodoru.
Cysteina może również reagować z nadtlenkiem wodoru i nadtlenkiem organicznym jako detoksykacji.
Czas postu: 2025-07-02