Disulfidaj ligoj estas nemalhavebla parto de la tridimensia strukturo de multaj proteinoj.Tiuj kovalentaj ligoj povas esti trovitaj en preskaŭ ĉiuj eksterĉelaj peptidoj kaj proteinmolekuloj.
Disulfidligo estas formita kiam cisteina sulfuratomo formas kovalentan ununuran ligon kun la alia duono de la cistina sulfuratomo ĉe malsamaj pozicioj en la proteino.Ĉi tiuj ligoj helpas stabiligi proteinojn, precipe tiujn sekreciitajn de ĉeloj.
La efika formado de disulfidobligacioj implikas plurajn aspektojn kiel ekzemple bonorda administrado de cisteinoj, protekto de aminoacidrestaĵoj, forigmetodoj de protektaj grupoj, kaj parigmetodoj.
Peptidoj estis greftitaj per disulfidaj ligoj
Gutuo-organismo havas maturan disulfidan ligan ringan teknologion.Se la peptido enhavas nur unu paron de Cys, la disulfidobliga formado estas simpla.Peptidoj estas sintezitaj en solidaj aŭ likvaj fazoj,
Ĝi tiam estis oksigenita en pH8-9 solvaĵo.La sintezo estas relative kompleksa kiam du aŭ pli da paroj de disulfidaj ligoj devas esti formitaj.Kvankam disulfidobligacioformado estas kutime kompletigita malfrue en la sinteza skemo, foje la enkonduko de antaŭformitaj disulfidoj estas avantaĝa por ligado aŭ plilongigado de peptidĉenoj.Bzl estas Cys-protekta grupo, Meb, Mob, tBu, Trt, Tmob, TMTr, Acm, Npys, ktp., vaste uzata en simbionto.Ni specialiĝas pri disulfida peptida sintezo inkluzive de:
1. Du paroj da disulfidaj ligoj formiĝas ene de la molekulo kaj du paroj da disulfidaj ligoj formiĝas inter la molekuloj
2. Tri paroj da disulfidaj ligoj formiĝas ene de la molekulo kaj tri paroj da disulfidaj ligoj formiĝas inter la molekuloj
3. Sintezo de polipeptidoj de insulino, kie du paroj de disulfidaj ligoj formiĝas inter malsamaj peptidaj sekvencoj
4. Sintezo de tri paroj de disulfid-ligitaj peptidoj
Kial cisteinilaminogrupo (Cys) estas tiel speciala?
La flanka ĉeno de Cys havas tre aktivan reaktivan grupon.La hidrogenatomoj en tiu grupo estas facile anstataŭigitaj per liberaj radikaluloj kaj aliaj grupoj, kaj tiel povas facile formi kovalentajn ligojn kun aliaj molekuloj.
Disulfidaj ligoj estas grava parto de la 3D strukturo de multaj proteinoj.Disulfidaj pontaj ligoj povas redukti la elastecon de la peptido, pliigi la rigidecon kaj redukti la nombron da eblaj bildoj.Tiu bildlimigo estas esenca por biologia agado kaj struktura stabileco.Ĝia anstataŭaĵo povas esti drameca por la totala strukturo de la proteino.Hidrofobaj aminoacidoj kiel Roso, Ile, Val estas helicstabiligilo.Ĉar ĝi stabiligas la disulfid-ligajn α-helicon de cisteinformacio eĉ se cisteino ne formas disulfidobligaciojn.Tio estas, se ĉiuj cisteinrestaĵoj estus en la reduktita stato, (-SH, portanta liberajn sulfhidrilgrupojn), alta procento de helikformaj fragmentoj estus ebla.
La disulfidobligacioj formitaj per cisteino estas daŭremaj al la stabileco de la terciara strukturo.Plejofte, SS-Pontoj inter obligacioj estas necesaj por la formado de kvaternaraj strukturoj.Foje la cisteinrestaĵoj kiuj formas disulfidligojn estas malproksimaj en la primara strukturo.La topologio de disulfidobligacioj estas la bazo por la analizo de proteina primara strukturhomologio.La cisteinaj restaĵoj de la homologaj proteinoj estas tre konservitaj.Nur triptofano estis statistike pli konservita ol cisteino.
La cisteino situas en la centro de la kataliza loko de la tiolazo.Cisteino povas formi acilintermediatojn rekte kun la substrato.La reduktita formo funkcias kiel "sulfuro-bufro" kiu tenas la cisteinon en la proteino en la reduktita stato.Kiam la pH estas malalta, la ekvilibro favoras la reduktitan -SH-formon, dum en alkalaj medioj -SH estas pli ema esti oksigenita por formi -SR, kaj R estas io ajn krom hidrogenatomo.
Cisteino ankaŭ povas reagi kun hidrogena peroksido kaj organikaj peroksidoj kiel detoksaĵo.
Afiŝtempo: majo-19-2023